責編 | 王一
近日，南開大學張彥課題組和山東農業大學李廈課題組聯合在美國科學院院刊PNAS上發表了題為Arabidopsis protein S-acyl transferases positively mediates BR signaling through S-acylation of BSK1的研究論文，揭示了擬南芥C亞族棕櫚醯基轉移酶透過棕櫚醯化修飾BSK1，正向調控BR訊號途徑的過程。
蛋白質的S-乙醯化修飾，即棕櫚醯化修飾，是一種可逆的翻譯後修飾，調控蛋白質的活性、穩定性、亞細胞定位以及蛋白質的相互作用。棕櫚醯化由棕櫚醯轉移酶(Protein S-Acyl Transferase, PAT) 催化，大量的植物蛋白可能被棕櫚醯化修飾，然而對於其上游PAT的研究知之甚少。
張彥/李廈課題組前期闡明擬南芥液泡膜定位的PAT10透過調控CBL蛋白棕櫚醯化，參與植物生長及脅迫應答過程【1,2】；揭示高爾基體定位的PAT13/14透過影響SA途徑，參與植物衰老程序【3】；揭示了棕櫚醯化對於根毛生長的關鍵作用【4,5】。
該研究中課題組透過T-DNA插入突變體結合CRISPR/Cas9基因組編輯技術，創制了擬南芥C亞族棕櫚醯基轉移酶PAT19/20/22的高階突變體。其功能缺失表現為植株矮小，葉片窄，主根短，根分生區紊亂，氣孔密度增加，以及黑暗下生長的下胚軸短等表型，類似油菜素內酯缺失突變體。課題組繼而證明了C亞族棕櫚醯基轉移酶特異性地與BR途徑關鍵胞質類受體激酶BSK1互作，並催化BSK1的棕櫚醯化修飾。此外，BSK1作為一個受豆蔻醯化（N-myristoylation）和棕櫚醯化修飾的非跨膜蛋白，棕櫚醯化修飾確保了其從內質網-高爾基體靶向質膜的過程（圖1）。這一機理可能普遍適用於植物細胞內雙酯醯化修飾的非跨膜蛋白。
圖1、棕櫚醯化介導BSK1在豆蔻醯化後靶向質膜的過程。
課題組進一步研究發現，C亞族棕櫚醯基轉移酶功能缺失，減弱了BSK1的棕櫚醯化水平，抑制了BSK1與油菜素內酯受體BRI1的互作。有趣的是，BR誘導C亞族棕櫚醯基轉移酶從質膜向液泡的運輸及降解，暗示PAT-BSK1作為BR途徑中的一個負反饋模組發揮功能（圖2）。
圖2、C亞族棕櫚醯轉移酶介導BR途徑並受其反饋調控。
南開大學張彥教授和山東農業大學李廈教授為該論文的通訊作者。南開大學博士生劉菲為本文的第一作者，課題組曲鵬宇、李吉鵬、楊麗娜、耿圓君和陸勁羽參與了該項研究。華南師範大學賴建斌教授提供了部分實驗材料。本研究得到國家自然科學基金委面上專案的資助。
參考文獻：
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論文連結：
https://doi.org/10.1073/pnas.2322375121
